Tabla de energía de activación
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La energía de activación necesaria para alcanzar el estado de transición es una barrera para la formación del producto. Es la cantidad mínima de energía necesaria para que se produzca una reacción. Esta barrera es la razón por la que la velocidad de muchas reacciones químicas es muy lenta sin la presencia de enzimas, calor u otras fuerzas catalizadoras. Hay dos formas habituales de superar esta barrera y acelerar así una reacción química. En primer lugar, se puede exponer a los reactivos a una gran cantidad de calor. Por ejemplo, si la gasolina está a temperatura ambiente, no ocurre gran cosa. Sin embargo, si la gasolina se expone a una llama o una chispa, se descompone rápidamente, probablemente a un ritmo explosivo. Una segunda estrategia consiste en reducir la barrera de energía de activación. Las enzimas reducen la energía de activación hasta un punto en el que una pequeña cantidad de calor disponible puede empujar a los reactivos a un estado de transición. La pregunta que surge es: ¿Cómo actúan las enzimas para reducir la barrera de energía de activación de las reacciones químicas?
Las enzimas son grandes proteínas que se unen a pequeñas moléculas. Cuando se unen a una enzima, los enlaces de los reactivos pueden tensarse (es decir, estirarse), lo que les facilita alcanzar el estado de transición. Esta es una de las formas en que las enzimas reducen la energía de activación de una reacción. Cuando una reacción química implica a dos o más reactantes, la enzima proporciona un lugar en el que los reactantes se sitúan muy cerca unos de otros y en una orientación que facilita la formación de nuevos enlaces covalentes. Esta técnica también reduce la energía de activación necesaria para una reacción química. Colar los reactivos y acercarlos son dos formas habituales que utilizan las enzimas para reducir la energía de activación. Hay otros métodos que las enzimas utilizan para facilitar una reacción química. Uno de estos métodos es cambiar el entorno local de los reactivos. En algunos casos, las enzimas reducen la energía de activación participando directamente en la reacción química. Por ejemplo, ciertas enzimas que hidrolizan el ATP forman un enlace covalente entre el fosfato y el aminoácido de la enzima que puede tener una carga que afecta a la química de los reactivos. Esta condición es muy temporal. El enlace covalente entre el fosfato y el aminoácido se rompe rápidamente, liberando el fosfato y devolviendo el aminoácido a su estado original.
Importancia de la energía de activación
La energía de activación es la cantidad mínima de energía necesaria para iniciar una reacción. Es la altura de la barrera de energía potencial entre los mínimos de energía potencial de los reactivos y los productos. La energía de activación se denomina Ea y suele tener unidades de kilojulios por mol (kJ/mol) o kilocalorías por mol (kcal/mol). El término “energía de activación” fue introducido por el científico sueco Svante Arrhenius en 1889. La ecuación de Arrhenius relaciona la energía de activación con la velocidad a la que se produce una reacción química:
donde k es el coeficiente de velocidad de reacción, A es el factor de frecuencia de la reacción, e es el número irracional (aproximadamente igual a 2,718), Ea es la energía de activación, R es la constante universal de los gases y T es la temperatura absoluta (Kelvin).
De la ecuación de Arrhenius se desprende que la velocidad de reacción cambia en función de la temperatura. Normalmente, esto significa que una reacción química procede más rápidamente a una temperatura más alta. Sin embargo, existen algunos casos de “energía de activación negativa”, en los que la velocidad de una reacción disminuye con la temperatura.
Energía de activación aparente
Muchas reacciones químicas, y casi todas las reacciones bioquímicas, no se producen de forma espontánea y deben contar con un aporte inicial de energía (llamado energía de activación) para ponerse en marcha. La energía de activación debe tenerse en cuenta al analizar las reacciones endergónicas y exergónicas. Las reacciones exergónicas tienen una liberación neta de energía, pero siguen necesitando una pequeña cantidad de entrada de energía antes de poder continuar con sus pasos de liberación de energía. Esta pequeña cantidad de energía necesaria para que se produzcan todas las reacciones químicas se denomina energía de activación (o energía libre de activación) y se abrevia EA.
Figura \ (\PageIndex{1}\N): Energía de activación: La energía de activación es la energía necesaria para que se produzca una reacción; es menor si la reacción está catalizada. El eje horizontal de este diagrama describe la secuencia de eventos en el tiempo.
¿Por qué una reacción de ∆G negativa que libera energía requiere en realidad algo de energía para proceder? La razón radica en los pasos que tienen lugar durante una reacción química. Durante las reacciones químicas, se rompen ciertos enlaces químicos y se forman otros nuevos. Por ejemplo, cuando se rompe una molécula de glucosa, se rompen los enlaces entre los átomos de carbono de la molécula. Como se trata de enlaces que almacenan energía, al romperse liberan energía. Sin embargo, para ponerlos en un estado que permita la ruptura de los enlaces, la molécula debe estar algo contorsionada. Para conseguir este estado de contorsión, que se denomina estado de transición, se requiere un pequeño aporte de energía: es un estado inestable de alta energía. Por esta razón, las moléculas reaccionantes no duran mucho tiempo en su estado de transición, sino que pasan muy rápidamente a los siguientes pasos de la reacción química.
Energía de activación de las enzimas
Aquí, m representa la pendiente de la línea, Ea representa la energía de activación y R representa la constante de los gases ideales de 8,314 J/mol.K. Antes de calcular 1/T y trazar el gráfico, recuerde convertir cualquier lectura de temperatura adquirida en Celsius o Fahrenheit a Kelvin.Conclusión La energía de activación se representa comúnmente como Ea, que puede calcularse utilizando la fórmula matemática de Arrhenius, k = Ae – Ea/RT, donde A = constante. Es evidente que la Ea en la ecuación de Arrhenius debe contener unidades de energía. Se suele medir en julios por mol (J/mol), kilojulios por mol (kJ/mol) o kilocalorías por mol (kcal/mol).En un proceso de catálisis enzimática en biología, el catalizador químico puede reducir la energía de activación, permitiendo una mayor reacción en un periodo determinado mediante la producción del complejo intermedio activado.
Respuesta: La definición clásica de energía de activación es complicada e implica algunos cálculos. Pero para simplificarla La energía de activación es la energía mínima necesaria para provocar un proceso (como una reacción química).
